胰岛素对肾上皮细胞中的4E

据美国科研人员报道，胰岛素增加蛋白翻译的机制在于激活真核启动因子4e（eif4e）。其过程为首先磷酸化其抑制性结合蛋白4e-bp1，然后使eif4e从异二聚体中释放，继而激活eif4e。

德州医学健康科学中心大学内科学的basantk.bhandari和denisfeliers研究了胰岛素对鼠近端小管上皮细胞内的4e-bp1磷酸化的调节作用。

结果发现，胰岛素（1nmol/l）不仅可以增加蛋白合成58±。11%（p<。0.001），而且可以增加抗磷酸酪氨酸免疫沉积物中4e-bp1的磷酸化和磷脂酰肌醇3-激酶（pi3-激酶）的活性。同时，胰岛素也激活位于pi3-激酶下游的akt。

研究人员指出，雷怕霉素（rapamycin）可消除由胰岛素引起的4e-bp1磷酸化，这表明其作用涉及到哺乳动物雷怕霉素的靶组织（mtor），而mtor是akt下游的一种激酶。而且，胰岛素引起的4e-bp1磷酸化也可被pd098059抑制，这表明其作用还涉及erk-1/-2丝裂原激活蛋白（map）激酶。

bhandari和feliers认为，在近端肾小管上皮细胞，胰岛素可增加4e-bp1的磷酸化，后者依赖于pi3-激酶和mtor。但是，4e-bp1发生磷酸化必需先激活erk-1/-2map激酶。因此，pi3-激酶和erk-1/-2map激酶途径之间存在相互作用。